Un feuillet factuel consacré à la sélénocystéine, aux enzymes qui en résultent, et au libellé que le règlement européen accorde au sélénium en lien avec la chimie cellulaire.
Ouvrir le feuilletPresque aucune cellule du corps ne se passe d’oxygène. Dans les mitochondries, il sert à extraire du sucre, des graisses et des protéines cette molécule qui alimente pratiquement chaque fonction cellulaire : l’ATP. Ce processus produit, en quelque sorte comme sous-produit du transfert d’électrons, des composés réactifs de l’oxygène — parmi lesquels l’anion superoxyde et le peroxyde d’hydrogène.
Il ne s’agit pas d’un dysfonctionnement. Des composés réactifs de l’oxygène se forment en continu, dans chaque cellule active, quel que soit l’âge ou l’état de santé de l’organisme. Le corps maintient pour cela tout un réseau d’enzymes qui capte ces molécules en permanence et les transforme en formes inoffensives, avant que leur quantité ne dépasse ce que les systèmes de dégradation propres à l’organisme peuvent absorber.
Un oligo-élément participe à ce réseau : sa contribution a été examinée scientifiquement par l’Autorité européenne de sécurité des aliments (EFSA), puis dotée d’une allégation propre par la Commission européenne : le sélénium.
L’organisme ne peut pas fabriquer lui-même de sélénium et dépend d’un apport régulier par l’alimentation. À la différence de la plupart des oligo-éléments, le sélénium n’est pas fixé librement sur une protéine déjà formée : il est intégré directement dans la chaîne d’acides aminés pendant la fabrication même de la protéine — sous la forme d’une brique rare et particulière, décrite plus loin sur cette page.
Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
Le code génétique connaît vingt acides aminés courants, dont sont formées pratiquement toutes les protéines de l’organisme. Le sélénium participe à un acide aminé supplémentaire et rare, souvent désigné en biochimie comme le vingt et unième : la sélénocystéine.
Dans le plan de construction d’une protéine, la séquence de lettres UGA signifie normalement : la chaîne s’arrête ici. Pour un petit nombre de gènes humains, la cellule poursuit pourtant la lecture à cet endroit précis. Une structure repliée dans l’ARN messager, combinée à un ARN de transfert qui lui est propre, fait qu’au lieu d’un arrêt de la chaîne, une brique que le code standard ne prévoit pas du tout vient s’insérer : la sélénocystéine.
Sur le plan chimique, la sélénocystéine ressemble à la cystéine ordinaire, mais porte, à la même position, un atome de sélénium au lieu d’un atome de soufre. Cet échange rend la chaîne latérale nettement plus réactive face aux transferts d’électrons — précisément la propriété dont ont besoin les enzymes qui contiennent de la sélénocystéine.
Sans apport suffisant en sélénium, la cellule dispose de moins de matière première pour cette intégration, et la quantité de sélénoprotéines fonctionnelles produites diminue en conséquence. C’est précisément sur cette chaîne que porte l’allégation autorisée :
« Le sélénium contribue à protéger les cellules contre le stress oxydatif. » — Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
Un groupe d’enzymes contenant de la sélénocystéine prend en charge le peroxyde d’hydrogène ainsi que les hydroperoxydes qui se forment dans les chaînes lipidiques des membranes cellulaires. En consommant du glutathion, une petite molécule protéique propre à l’organisme, elles transforment ces composés en eau inoffensive ou en alcools correspondants.
En parallèle, une seconde famille d’enzymes, elle aussi dépendante de la sélénocystéine — les thiorédoxine réductases — maintient la petite molécule porteuse thiorédoxine sous sa forme réduite et opérationnelle. Ce second système complète les glutathion peroxydases, sans se confondre avec elles.
Chaque section de cette page se retrouve dans un document unique, avec des tableaux, la totalité du règlement et des mécanismes approfondis.
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