Ein sachliches Kurzdossier zu Selenocystein, den Enzymen, die daraus entstehen, und dem Wortlaut, den die EU-Verordnung Selen im Zusammenhang mit der Zellchemie zuspricht.
Kurzdossier öffnenKaum eine Zelle im Körper kommt ohne Sauerstoff aus. In den Mitochondrien wird er gebraucht, um aus Zucker, Fett und Eiweiß jenes Molekül zu gewinnen, das praktisch jede Zellfunktion antreibt: ATP. Bei diesem Vorgang entstehen, gewissermaßen als Abfallprodukt der Elektronenübertragung, chemisch reaktive Sauerstoffverbindungen — unter anderem das Superoxid-Anion und Wasserstoffperoxid.
Das ist kein Betriebsfehler. Reaktive Sauerstoffverbindungen entstehen fortlaufend, in jeder aktiven Zelle, unabhängig davon, wie gesund oder jung ein Organismus ist. Der Körper hält dafür ein Netz von Enzymen bereit, die diese Moleküle laufend abfangen und in unbedenkliche Formen überführen, bevor sich ihre Menge gegenüber den körpereigenen Abbausystemen aufstaut.
An diesem Netz ist ein Spurenelement beteiligt, dessen Beitrag von der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) wissenschaftlich geprüft und von der EU-Kommission mit einer eigenständigen Angabe versehen wurde: Selen.
Der Körper kann Selen nicht selbst herstellen und ist auf die regelmäßige Zufuhr über die Nahrung angewiesen. Anders als die meisten Spurenelemente wird Selen nicht lose an ein fertiges Eiweiß gebunden, sondern bereits während der Herstellung eines Proteins fest in dessen Aminosäurekette eingebaut — als Teil eines eigenen, seltenen Bausteins, der weiter unten auf dieser Seite genauer beschrieben wird.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Der genetische Code kennt zwanzig gewöhnliche Aminosäuren, aus denen sich praktisch alle Proteine des Körpers zusammensetzen. Selen ist an einer zusätzlichen, seltenen Aminosäure beteiligt, die in der Biochemie häufig als die einundzwanzigste bezeichnet wird: Selenocystein.
Die Buchstabenfolge UGA bedeutet in der Bauanleitung eines Proteins normalerweise: Hier endet die Kette. Bei einer kleinen Zahl menschlicher Gene liest die Zelle an genau dieser Stelle trotzdem weiter. Eine gefaltete Struktur in der Boten-RNA, kombiniert mit einer eigenen Überträger-RNA, sorgt dafür, dass statt eines Kettenabbruchs ein Baustein eingesetzt wird, den der Standardcode gar nicht vorsieht: Selenocystein.
Chemisch ähnelt Selenocystein dem gewöhnlichen Cystein, trägt an derselben Position jedoch ein Selen- statt eines Schwefelatoms. Dieser Tausch macht die Seitenkette deutlich reaktionsfreudiger gegenüber Elektronenübertragungen — genau jene Eigenschaft, die die Enzyme brauchen, in denen Selenocystein sitzt.
Ohne eine ausreichende Selenzufuhr steht der Zelle weniger Rohstoff für diesen Einbau zur Verfügung, und die Menge an fertigen, funktionsfähigen Selenoproteinen sinkt entsprechend. Genau an dieser Kette setzt die zugelassene Angabe an:
„Selen trägt dazu bei, die Zellen vor oxidativem Stress zu schützen.“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Eine Gruppe selenocysteinhaltiger Enzyme greift Wasserstoffperoxid sowie Hydroperoxide auf, die in den Fettketten von Zellmembranen entstehen. Unter Verbrauch von Glutathion, einem körpereigenen kleinen Eiweißmolekül, wandeln sie diese Verbindungen in unbedenkliches Wasser beziehungsweise entsprechende Alkohole um.
Parallel dazu hält eine zweite, ebenfalls selenocysteinabhängige Enzymfamilie — die Thioredoxin-Reduktasen — das kleine Trägermolekül Thioredoxin in seiner arbeitsfähigen, reduzierten Form. Dieses zweite System ergänzt die Glutathion-Peroxidasen, ohne mit ihnen identisch zu sein.
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