Ein Codon, zwei Lesarten

Woher die reaktiven Sauerstoffverbindungen stammen

In den Mitochondrien jeder Zelle wird Nahrungsenergie in mehreren Teilschritten auf Sauerstoff übertragen, bis am Ende Wasser entsteht. Dieser sogenannten Atmungskette entkommt jedoch ein kleiner Bruchteil der weitergereichten Elektronen vorzeitig und lädt dabei ein Sauerstoffmolekül nur teilweise auf. So entsteht das Superoxid-Anion, aus dem sich im nächsten Schritt Wasserstoffperoxid bildet.

Diese Moleküle sind keine Fehlfunktion, sondern eine regelmäßige Begleiterscheinung der Zellatmung. Solange ihre Menge im Rahmen dessen bleibt, was die zelleigenen Abbausysteme laufend verarbeiten können, spricht man von einem eingespielten Redoxgleichgewicht zwischen Bildung und Abbau. Erst wenn dieses Gleichgewicht über längere Zeit zur Bildungsseite hin kippt, verwenden Fachtexte den Begriff oxidativer Stress.

Ein Netz aus mehreren Enzymfamilien

Der Körper begegnet diesem laufenden Aufkommen nicht mit einem einzigen Enzym, sondern mit mehreren, teils parallel arbeitenden Systemen. Zwei davon hängen unmittelbar von Selen ab und werden in den folgenden Abschnitten einzeln vorgestellt.

Wenn ein Stoppsignal zur Bauanweisung wird

Damit Selen überhaupt in ein Enzym eingebaut werden kann, muss es zunächst Teil einer eigenen Aminosäure werden: Selenocystein. Diese Aminosäure gehört nicht zu den zwanzig Standardbausteinen, aus denen die meisten Proteine bestehen, sondern wird auf einem gesonderten Weg in die wachsende Kette eingefügt.

Ausgangspunkt ist das Codon UGA — eine Buchstabenfolge, die im genetischen Code normalerweise das Ende einer Proteinkette markiert. Bei einer überschaubaren Zahl menschlicher Gene liegt jedoch in der Boten-RNA, ein Stück hinter diesem Codon, eine gefaltete Struktur namens SECIS-Element. Diese Struktur signalisiert dem Ribosom, das Stoppsignal an dieser einen Stelle zu überlesen und stattdessen eine eigens dafür vorgesehene Überträger-RNA anzunehmen, die Selenocystein heranbringt.

Auf den ersten Blick unterscheidet sich Selenocystein kaum vom weit verbreiteten Cystein: Beide teilen dasselbe Grundgerüst, nur dass an einer Position ein Selen- statt eines Schwefelatoms sitzt. Dieser scheinbar kleine Austausch verändert jedoch, wie leicht die Seitenkette Elektronen abgibt und wieder aufnimmt — und macht sie damit zum idealen Werkzeug für Redoxenzyme.

Weil der Selengehalt eines Lebensmittels maßgeblich von der Beschaffenheit des Bodens abhängt, auf dem es angebaut oder das Futter erzeugt wurde, taugt eine solche Übersicht nur als grobe Orientierung und nicht als Rechengröße für den Einzelfall.

Glutathion-Peroxidasen: die erste Verteidigungslinie

Eine Gruppe selenocysteinhaltiger Enzyme, die Glutathion-Peroxidasen, sitzt an der Schnittstelle zwischen Wasserstoffperoxid und den Fettketten von Zellmembranen. Ihre Aufgabe lässt sich in zwei Reaktionstypen fassen: Zum einen setzen sie Wasserstoffperoxid zu gewöhnlichem Wasser um, zum anderen greifen sie Hydroperoxide auf, die entstehen, wenn mehrfach ungesättigte Fettsäuren in Membranen von reaktiven Sauerstoffverbindungen angegriffen werden, und wandeln diese in unbedenkliche Alkohole um.

Glutathion als Elektronenspender

Beide Reaktionen benötigen einen Elektronenspender, der selbst nicht dauerhaft verbraucht wird: das kleine, schwefelhaltige Peptid Glutathion. Nach der Reaktion liegt Glutathion in oxidierter Form vor und wird von einem eigenen, separaten Enzym unter Verbrauch von NADPH wieder in seine ursprüngliche Form zurückgeführt — ein Kreislauf, der fortlaufend abläuft, solange die Zelle aktiv ist.

Ohne eine ausreichende Selenzufuhr stehen weniger funktionsfähige Glutathion-Peroxidase-Moleküle zur Verfügung, weil der Rohstoff für deren aktives Zentrum — Selenocystein — knapper wird. Genau dieser Zusammenhang bildet die wissenschaftliche Grundlage, vor der die EFSA die oben zitierte Angabe geprüft hat.

Thioredoxin-Reduktasen: ein zweites, paralleles System

Neben den Glutathion-Peroxidasen hält eine zweite, ebenfalls selenocysteinabhängige Enzymfamilie das Gleichgewicht in der Zelle aufrecht: die Thioredoxin-Reduktasen. Ihre Aufgabe besteht darin, das kleine Trägermolekül Thioredoxin, nachdem es an anderer Stelle Elektronen abgegeben hat, wieder in seine reduzierte, arbeitsfähige Form zu überführen.

Thioredoxin selbst versorgt eine ganze Reihe nachgeschalteter Enzyme mit Elektronen — darunter auch Proteine, die an der Bereitstellung von DNA-Bausteinen beteiligt sind. Fällt die Thioredoxin-Reduktase aus, weil zu wenig Selenocystein zur Verfügung steht, gerinnt dieser Nachschub, und mehrere nachgelagerte Reaktionen verlangsamen sich gleichzeitig.

Rückfragen zum Kurzdossier

Ist Selenocystein dasselbe wie Cystein aus der Nahrung?

Nicht ganz. Beide Aminosäuren teilen dasselbe Grundgerüst, doch Selenocystein trägt an der Seitenkette ein Selen- statt eines Schwefelatoms und wird über einen eigenen, gesonderten Mechanismus in die Proteinkette eingebaut — nicht über eines der zwanzig gewöhnlichen Codons.

Wofür steht die Abkürzung SECIS?

SECIS bezeichnet eine gefaltete Struktur am Ende der Boten-RNA, die dafür sorgt, dass das Ribosom das Codon UGA an dieser einen Stelle nicht als Stoppsignal, sondern als Bauanweisung für Selenocystein liest.

Was geschieht bei einer sehr geringen Selenzufuhr?

Steht der Zelle weniger Selen zur Verfügung, sinkt die Menge an fertig hergestellten Selenoproteinen, darunter Glutathion-Peroxidasen und Thioredoxin-Reduktasen. Eine verlässliche Einordnung des eigenen Status liefert ausschließlich eine Blutuntersuchung, die von ärztlichem Fachpersonal angeordnet und ausgewertet wird.

Gilt der Wortlaut nur für bestimmte Körperzellen?

Nein. Der geprüfte Text unterscheidet nicht zwischen einzelnen Gewebearten oder Organen. Gemeint sind Erwachsene insgesamt, solange ihre Selenversorgung im Ganzen stimmt.

Lässt sich ein Kauf im Nachhinein rückgängig machen?

Ja. Innerhalb von 14 Tagen nach dem Erwerb genügt eine kurze Mitteilung über das Kontaktformular am Ende dieser Seite, und der gezahlte Betrag wird vollständig zurückuüberwiesen. Die Einzelheiten dazu stehen in der Widerrufsbelehrung.